Une piste pour mieux contrer l’accumulation anormale de la protéine Tau dans la maladie d’Alzheimer

L’accumulation anormale de la protéine Tau dans les neurones est l’une des principales caractéristiques de la maladie d’Alzheimer. Comprendre pourquoi cette protéine s’accumule reste un enjeu majeur pour les chercheurs, car ce phénomène participe progressivement au dysfonctionnement des cellules nerveuses. Soutenu par France Alzheimer, le projet mené par le Dr Krzysztof Rogowski (Institut de génétique humaine de Montpellier) avait pour objectif d’étudier un mécanisme encore peu exploré impliqué dans ce processus.

Pour fonctionner correctement, les neurones s’appuient sur de fines structures appelées microtubules, qui leur permettent notamment de conserver leur forme et d’assurer le transport des molécules indispensables à leur activité. Ces microtubules peuvent subir différentes modifications qui influencent leur fonctionnement. Parmi elles figure la détyrosination, un mécanisme aujourd’hui étudié pour son implication possible dans les maladies neurodégénératives.

Les chercheurs ont tout d’abord développé une molécule capable de bloquer spécifiquement l’action de deux enzymes responsables de cette détyrosination. Cet inhibiteur représente avant tout un nouvel outil de recherche. Il permettra aux scientifiques d’étudier plus finement le rôle de ce mécanisme dans la maladie d’Alzheimer et dans d’autres maladies neurodégénératives.

L’équipe est également parvenue à identifier une nouvelle famille d’enzymes impliquées dans les modifications des microtubules. Cette découverte apporte un éclairage sur les mécanismes qui régulent leur fonctionnement. Elle contribue à mieux contrer l’accumulation anormale de la protéine Tau considéré comme l’un des principaux marqueurs biologiques de la maladie d’Alzheimer. Ces travaux n’aboutissent pas encore à un traitement, mais constituent une étape importante en révélant de nouveaux acteurs impliqués dans la maladie d’Alzheimer.